Carboxylesterase
| carboxylesterase | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Mã định danh (ID) | |||||||||
| Mã EC | 3.1.1.1 | ||||||||
| Mã CAS | 9016-18-6 | ||||||||
| Các dữ liệu thông tin | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | chu trình chuyển hóa | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| Các cấu trúc PDB | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
| Bản thể gen | AmiGO / EGO | ||||||||
| |||||||||
Trong enzymology, một carboxylesterase hoặc hydrolase carboxylic-ester (EC 3.1.1.1) là một enzyme xúc tác cho một phản ứng hóa học có dạng:
- một carboxylic ester + H2O Một alcohol + một carboxylate
Vì vậy, hai chất nền của enzym này là carboxylic ester và H2O, trong khi hai sản phẩm của nó là rượu và carboxylat.[1]
Hầu hết các enzyme từ nhóm này là serine hydrolases thuộc họ superfamily của protein với gấp ba lần alpha / beta hydrolase. Một số trường hợp ngoại lệ bao gồm esterase với cấu trúc beta-lactamase
Carboxylesterase được phân bố rộng rãi trong tự nhiên, và thường gặp ở gan ở động vật có vú. Nhiều người tham gia vào quá trình chuyển hóa giai đoạn I của các chất bài tiết như thuốc độc hoặc thuốc; các carboxylates kết quả sau đó được liên hợp với các enzyme khác để tăng độ hòa tan và cuối cùng thải trừ.
Họ carboxylesterase của các protein liên quan đến tiến hóa (những người có sự liên kết trình tự rõ ràng với nhau) bao gồm một số protein có đặc tính bề mặt khác nhau, chẳng hạn như acetylcholinesterase.
Tham khảo
[sửa | sửa mã nguồn]- ^ Aranda, Juan; Cerqueira, N. M. F. S. A.; Fernandes, P.A.; Roca, M.; Tuñon, I.; Ramos, M. J. (2014). “The Catalytic Mechanism of Carboxylesterases. A Computational Study”. Biochemistry. 53 (36): 5820–5829. doi:10.1021/bi500934j.
Liên kết ngoài
[sửa | sửa mã nguồn]- Augusteyn RC, de Jersey J, Webb EC, Zerner B (1969). “On the homology of the active-site peptides of liver carboxylesterases”. Biochim. Biophys. Acta. 171 (1): 128–37. doi:10.1016/0005-2744(69)90112-0. PMID 4884138.
- Barker DL, Jencks WP (1969). “Pig liver esterase. Physical properties”. Biochemistry. 8 (10): 3879–89. doi:10.1021/bi00838a001. PMID 4981346.
- Bertram J, Krisch K (1969). “Hydrolysis of vitamin A acetate by unspecific carboxylesterases from liver and kidney”. Eur. J. Biochem. 11 (1): 122–6. doi:10.1111/j.1432-1033.1969.tb00748.x. PMID 5353595.
- BURCH J (1954). “The purification and properties of horse liver esterase”. Biochem. J. 58 (3): 415–26. PMC 1269916. PMID 13208632.
- Horgan DJ, Stoops JK, Webb EC, Zerner B (1969). “Carboxylesterases (EC 3.1.1). A large-scale purification of pig liver carboxylesterase”. Biochemistry. 8 (5): 2000–6. doi:10.1021/bi00833a033. PMID 5785220.
- Malhotra OP, Philip G (1966). “Specificity of goat intestinal esterase”. Biochem. Z. 346: 386–402.
- Mentlein R, Schumann M, Heymann E (1984). “Comparative chemical and immunological characterization of five lipolytic enzymes (carboxylesterases) from rat liver microsomes”. Arch. Biochem. Biophys. 234 (2): 612–21. doi:10.1016/0003-9861(84)90311-4. PMID 6208846.
- Runnegar MT, Scott K, Webb EC, Zerner B (1969). “Carboxylesterases (EC 3.1.1). Purification and titration of ox liver carboxylesterase”. Biochemistry. 8 (5): 2013–8. doi:10.1021/bi00833a035. PMID 5785222.